Veqetandin û paqijkirina proteînan bi berfirehî di lêkolîn û serîlêdana biyokîmyayê de tê bikar anîn û jêhatîbûnek girîng a xebitandinê ye. Hucreyek eukaryotî ya tîpîk dikare bi hezaran proteînên cihêreng hebin, hin pir dewlemend in û hin jî tenê çend kopiyan hene. Ji bo hînbûna hinproteîn, pêdivî ye ku pêşî proteîn ji proteînên din û molekulên ne proteîn were paqij kirin.

1. Rêbaza xwêkirinê yaproteîn:

Xwêya bêalî bandorek girîng li ser çareserbûna proteînê dike. Bi gelemperî, bi zêdebûna tîrêjiya xwê re di bin hûrbûna xwê ya kêm de, çareserbûna proteînê zêde dibe. Ji vê re xwêkirin tê gotin; dema ku rêjeya xwê zêde dibe, helbûna proteînê bi dereceyên cihê kêm dibe û yek li pey hev ji hev vediqete. Ji vê diyardeyê re xwêkirin tê gotin.

2. Rêbaza barkirina xala isoelektrîkî:

Dema ku proteîn statîk be, vegerandina elektrostatîk a di navbera pirtikan de ya herî piçûk e, ji ber vê yekê çareserî jî ya herî piçûk e. Xalên isoelektrîkî yên proteînên cihêreng cuda ne. PH-ya çareseriya kedîkirinê dikare were bikar anîn da ku bigihîje xala îzoelektrîkî ya proteînek ku wê berhev bike, lê ev rêbaz kêm kêm bi tenê tê bikar anîn û dikare bi rêbaza xwêkirinê re were berhev kirin.

3. Dialîz û ultrafiltration:

Dialîz membranek nîv-permeable bikar tîne da ku proteînên bi mezinahiyên molekularî yên cihêreng veqetîne. Rêbaza ultrafiltration zexta bilind an hêza navendî bikar tîne da ku av û molekulên din ên hûrgelê yên piçûk di parzûnek nîv-permeable re derbas bibin, dema kuproteînli ser membranê dimîne. Hûn dikarin mezinahiyên porê yên cûda hilbijêrin da ku proteînên bi giraniya molekulên cihêreng bigirin.

4. Rêbaza filtrasyonê ya gel:

Her weha jê re kromatografiya dûrxistina mezinbûnê an kromatografiya sivikê molekulî jî tê gotin, ev yek ji awayên herî bikêr e ji bo veqetandina tevliheviyên proteîn li gorî mezinahiya molekulî. Materyalên pakkirinê yên ku di stûnê de bêtir têne bikar anîn gêla glukozê (Sephadex ged) û gêlê agarose (gela agarose) ne.

5.Elektroforez:

Di bin heman şerta pH de, proteînên cûrbecûr dikarin ji ber giraniya molekulên cûda û barên cûda yên di qada elektrîkê de werin veqetandin. Hêjayî balkişandinê ye elektroforeziya setê ya isoelektrîkî, ku ampholyte wekî hilgirê bikar tîne. Di dema elektroforezê de, amfolît gradientek pH-ê hêdî hêdî ji elektroda erênî berbi elektroda neyînî ve tê zêde kirin. Dema ku proteîna bi barek diyarkirî tê de avjeniyê bike, wê bigihîje hev. Helwesta pH ya xala elektrîkê domdar e, û ev rêbaz dikare ji bo analîzkirin û amadekirina proteînên cihêreng were bikar anîn.

6.Kromatografiya ragihandinê ya ion:

ajanên ragihandinê yên îyonê ajanên ragihandinê yên kationîk (wekî karboksymethyl cellulose; CM-cellulose) û ajanên ragihandinê yên anionîk (diethylaminoethyl cellulose) hene. Dema ku di stûna kromatografiya ragihandinê ya îyonê re derbas dibe, proteîna ku berevajiyê wê berdêla îyona ragihandina îyonê ye, li ser kargêra ragihandinê ya îyonê tê vegirtin, û dûv re jî tê sorkirin.proteînbi guheztina pH an hêza îyonî tê derxistin.

7. Kromatografiya pêwendiyê:

Kromatografiya Affinity ji bo veqetandina proteînan rêbazek pir bikêr e. Bi gelemperî tenê yek gav hewce dike ku proteînek diyarkirî ji hev veqetîne da ku ji tevliheviyek proteînek tevlihev a bi paqijiya bilind were paqij kirin.

Ev rêbaz li ser girêdana taybetî û ne kovalent a hin proteînan bi molekulek din a bi navê lîgand (Ligand) ve girêdayî ye.

Prensîba bingehîn:

proteîn di nav tevnek an şaneyan de di nav tevnek tevlihev de hene, û her celeb şaneyek bi hezaran proteînên cihêreng dihewîne. Ji ber vê yekê, cûdahiya di navbera proteînan de beşek girîng a biyokîmyayê ye, û ew ne tenê bûye. An jî komek rêbazên amade dikarin her celeb proteînek ji proteînek tevlihev a tevlihev derxînin, ji ber vê yekê gelek rêbaz bi gelemperî bi hev re têne bikar anîn.